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https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/396
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Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.date.accessioned | 2017-10-31T18:13:04Z | - |
dc.date.available | 2017-10-31T18:13:04Z | - |
dc.date.issued | 2014-04 | - |
dc.identifier.citation | OLIVEIRA, Luciana Ribeiro Coutinho [et al.]. Extracellular production of avicelase by the thermophilic soil bacterium Bacillus sp. SMIA-2. Acta Scientiarum. Biological Sciences, Maringá, v. 36, n. 2, p.215-222, apr./june, 2014. | pt_BR |
dc.identifier.issn | 1807-863X | - |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/396 | - |
dc.description.abstract | Atualmente, o isolamento de estirpes de bactérias que produzem enzimas com novas propriedades é um tema de grande relevância para a comunidade científica. Este trabalho, buscando por novas cepas produtoras de celulases, investigou a produção de avicelases pelo termofílico Bacillus sp. cepa SMIA-2. A melhor atividade da enzima foi obtida em uma cultura contendo 0,5% (p v-1) avicel e 0,5% (p v-1) água de maceração de milho com pH inicial de pH 7,5-8,0 e incubada a 50oC. A substituição da avicel no meio de cultura pelo bagaço de cana- de- açúcar tratado (0,5%, p v-1) não afetou os níveis de atividade da avicelase. Estudos sobre a caracterização da avicelase revelaram que o pH para atividade ótima da enzima foi 8,5 e que a mesma reteve mais de 80% de sua atividade após ser incubada à temperatura ambiente por 2 h a pH 6,5- 8,5. A temperatura ótima da avicelase foi 70oC e a enzima reteve 67% da sua atividade original após 20 min. de incubação a 70oC. A avicelase foi estimulada pelos íons Mn2+ e Co2+, ao passo que Hg2+ inibiu a atividade da enzima. | pt_BR |
dc.language.iso | pt_BR | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Estadual de Maringá - UEM | pt_BR |
dc.subject | Ciências agrárias | pt_BR |
dc.subject | Alimento | pt_BR |
dc.subject | Bactéria | pt_BR |
dc.subject | Bacillus subtilis | pt_BR |
dc.subject | Maceração de milho | pt_BR |
dc.subject | Cana de açúcar | pt_BR |
dc.subject | Avicelase | pt_BR |
dc.subject | Agrarian science | en |
dc.subject | Maceration of corn | en |
dc.subject | Food | en |
dc.subject | Bacterium | en |
dc.title | Extracellular production of avicelase by the thermophilic soil bacterium Bacillus sp. SMIA-2 | en |
dc.title.alternative | Produção extracelular de avicelase pela bactéria do solo termofílica Bacillus sp. SMIA-2 | pt_BR |
dc.type | Artigo | pt_BR |
dcterms.title | Acta Scientiarum. Biological Sciences | pt_BR |
dc.contributor.author | Oliveira, Luciana Ribeiro Coutinho | pt_BR |
dc.contributor.author | Barbosa, João Batista | pt_BR |
dc.contributor.author | Martins, Meire Lelis Leal | pt_BR |
dc.contributor.author | Martins, Marco Antônio | pt_BR |
dc.description.abstract2 | Currently, the isolation of strains of bacteria that produce enzymes with new properties is a subject of great relevance for the scientific community. This work, searching for new strains producing cellulases, investigated the production of avicellases by the thermophilic Bacillus sp. strain GIAIA-2. The best activity of the enzyme was obtained in a culture containing 0.5% (p v-1) avicel and 0.5% (p v-1) maize steeping water with initial pH of pH 7.5-8.0 and incubated at 50 ° C. Replacement of avicel in the culture medium by treated sugarcane bagasse (0.5%, p v-1) did not affect levels of avicellase activity. Studies on the characterization of avicellase revealed that the pH for optimum activity of the enzyme was 8.5 and that it retained more than 80% of its activity after being incubated at room temperature for 2 h at pH 6.5-8.5. The optimum avicellase temperature was 70 ° C and the enzyme retained 67% of its original activity after 20 min. incubation at 70 ° C. Avicellase was stimulated by Mn2 + and Co2 + ions, whereas Hg2 + inhibited the activity of the enzyme. | en |
Aparece nas coleções: | Artigo, Resumo científico e Comunicação em eventos - Alimentos |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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Extracellular production of avicelase by the thermophilic soil bacterium Bacillus sp. SMIA-2.pdf | 193,83 kB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |
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