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dc.coverage.spatialBioprocess and Biosystems Engineeringen
dc.date.accessioned2018-04-12T13:41:03Z-
dc.date.available2018-04-12T13:41:03Z-
dc.date.issued2014-02-22-
dc.identifier.citationZUBIOLO, Cláudia [et al]. Encapsulation in a sol–gel matrix of lipase from Aspergillus niger obtained by bioconversion of a novel agricultural residue. Bioprocess Biosyst Eng, n. 14, v. 37, p. 1781-1788, 2014.pt_BR
dc.identifier.issn1615-7605-
dc.identifier.otherDOI 10.1007/s00449-014-1151-3-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/528-
dc.description.abstractA lipase de Aspergillus niger foi obtida a partir da fermentação em estado sólido de um novo resíduo agroindustrial, a semente de abóbora fl a. A enzima parcialmente purificada foi encapsulada em uma matriz sol-gel, resultando em um rendimento de imobilização de 71,4%. Os níveis ótimos de pH das enzimas livres e encapsuladas foram 4,0 e 3,0, respectivamente. A enzima encapsulada apresentou maior estabilidade térmica nas temperaturas de 45 e 60ºC do que a enzima livre. A influência positiva do processo de encapsulação foi observada na estabilidade térmica da enzima, uma vez que uma meia-vida mais longa t1 / 2 e menor constante de desativação foram obtidas com a lipase encapsulada quando comparada com a lipase livre. Parâmetros cinéticos foram encontrados para seguir a equação de Michaelis-Menten. Os valores de Km indicaram que o processo de encapsulamento reduziu a afinidade enzima-substrato e que a Vmax foi cerca de 31,3% menor que a obtida com a lipase livre. A estabilidade operacional foi investigada, mostrando 50% de atividade relativa até seis ciclos de reutilização em pH 3,0 a 37 ° C. No entanto, a produção de lipase a partir de resíduo agroindustrial associado a um método de imobilização eficiente, que promove boas propriedades catalíticas da enzima, torna o processo economicamente viável para futuras aplicações industriais.pt_BR
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.publisherSpringer International Publishing AG.en
dc.subjectCiências agráriaspt_BR
dc.subjectAgrarian scienceen
dc.subjectAspergillus nigeren
dc.subjectFermentationen
dc.subjectFermentaçãopt_BR
dc.subjectLipase microbianapt_BR
dc.subjectResíduo agroindustrialpt_BR
dc.subjectAgroindustrial residueen
dc.subjectEnzima microbianapt_BR
dc.subjectBiotechnologyen
dc.subjectBiotecnologiapt_BR
dc.subjectSilicapt_BR
dc.titleEncapsulation in a sol–gel matrix of lipase from Aspergillus niger obtained by bioconversion of a novel agricultural residueen
dc.title.alternativeEncapsulação em uma matriz sol-gel de lipase de Aspergillus niger obtida por bioconversão de um novo resíduo agrícolapt_BR
dc.typeResumo expandidopt_BR
dcterms.titleBioprocess Biosyst Engen
dc.contributor.authorZubiolo, Cláudiapt_BR
dc.contributor.authorSantos, Rafaela Cristiane Andradept_BR
dc.contributor.authorCarvalho, Nayara Bezerrapt_BR
dc.contributor.authorSoares, Cleide Mara Fariapt_BR
dc.contributor.authorLima, Álvaro Silvapt_BR
dc.contributor.authorSantana, Luciana Cristina Lins de Aquinopt_BR
dc.description.abstract2Lipase from Aspergillus niger was obtained from the solid-state fermentation of a novel agroindustrial residue, pumpkin seed flour. The partially purified enzyme was encapsulated in a sol–gel matrix, resulting in an immobilization yield of 71.4 %. The optimum pH levels of the free and encapsulated enzymes were 4.0 and 3.0, respectively. The encapsulated enzyme showed greater thermal stability at temperatures of 45 and 60 C than the free enzyme. The positive influence of the encapsulation process was observed on the thermal stability of the enzyme, since a longer half-life t1/2 and lower deactivation constant were obtained with the encapsulated lipase when compared with the free lipase. Kinetic parameters were found to follow the Michaelis–Menten equation. The Km values indicated that the encapsulation process reduced enzyme–substrate affinity and the Vmax was about 31.3 % lower than that obtained with the free lipase. The operational stability was investigated, showing 50 % relative activity up to six cycles of reuse at pH 3.0 at 37 C. Nevertheless, the production of lipase from agroindustrial residue associated with an efficient immobilization method, which promotes good catalytic properties of the enzyme, makes the process economically viable for future industrial applications.en
Aparece nas coleções:Artigo, Resumo científico e Comunicação em eventos - Alimentos



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