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https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/1389
Título: | Cellulase production by thermophilic Bacillus sp. SMIA-2 and its detergent compatibility |
Título(s) alternativo(s): | Produção de celulase por Bacillus sp. Termofílico. SMIA-2 e sua compatibilidade com detergente |
Autor(es): | Ladeira, Silvânia Alves Cruz, Érica Martins, Meire Lelis Leal Barbosa, João Batista Delatorre, Andréia Boechat |
Palavras-chave: | Alimento; Bacillus subtilis; Avicelase; Carboximetilcelulase; Licor de milho; Cana de açucar; Corn steep liquor; Sugarcane; Carboxymethylcellulase |
Data do documento: | 2015 |
Editor: | Pontificia Universidad Católica de Valparaíso |
Citação: | LADEIRA, Silvania Alves et al. Cellulase production by thermophilic Bacillus sp. SMIA-2 and its detergent compatibility. Electronic Journal of Biotechnology, v. 18, p. 110–115, 2015 |
Resumo: | Background: This paper reports the production of cellulase by thermophilic Bacillus sp. SMIA-2 using sugarcane bagasse and corn steep liquor as substrates. Some biochemical properties of the enzyme were also assessed for the purposes of exploiting its potential in the detergent industry, as well as other suitable applications. Results: Bacillus sp. produced cellulases when cultivated at 50°C in liquid cultures containing sugarcane bagasse and corn steep liquor. Maximum avicelase (0.83 U mL-1) and CMCase (0.29 U mL-1) activities were reached in 120 h and 168 h of culturing time, respectively. The avicelase and CMCase presented an optimum activity at pH of 7.5 and 8.0, respectively. The maximum stability of avicelase and CMCase was observed at a pH range between 6.5–8.0 and 7.0–9.0 respectively, where they retained more than 70% of their maximum activities after incubation at room temperature for 3 h. The optimum temperature of avicelase and CMCase was 70°C, and both enzymes remained 100% stable until the treatment at 60°C for 1 h. Bacillus sp. cultures also released proteases into the culture medium, but the cellulases were resistant to protease digestion. The compatibility of cellulases varied with each laundry detergent tested, being more stable in the presence of Ultra Biz® and less with Ariel®. In addition, the enzyme was stable in sodium dodecyl sulfate and RENEX-95, and was inhibited by TritonX-100 and H2O2. Conclusions: The properties presented by Bacillus sp. SMIA-2 suggest that this organism might become a potential source of lignocellulose-degrading enzymes for industrial applications such as in the detergent industry. |
Resumo (segunda língua): | Antecedentes: Este artigo relata a produção de celulase pelo termofílico Bacillus sp. SMIA-2 usando cana-de-açúcar bagaço e licor de maceração de milho como substratos. Algumas propriedades bioquímicas da enzima também foram avaliadas para com o objetivo de explorar o seu potencial na indústria de detergentes, bem como outras aplicações adequadas. Resultados: Bacillus sp. produziu celulases quando cultivadas a 50 ° C em culturas líquidas contendo bagaço de cana-de-açúcar e licor de maceração de milho. As atividades máximas de avicelase (0,83 U mL-1) e CMCase (0,29 U mL-1) foram alcançadas em 120 h e 168 h de tempo de cultivo, respectivamente. A avicelase e CMCase apresentaram atividade ótima em pH de 7,5 e 8,0, respectivamente. A estabilidade máxima de avicelase e CMCase foi observada em uma faixa de pH entre 6,5-8,0 e 7,0-9,0 respectivamente, onde retiveram mais de 70% de suas atividades máximas após incubação à temperatura ambiente durante 3 h. A temperatura ótima de avicelase e CMCase foi de 70 ° C, e ambas as enzimas permaneceram 100% estáveis até o tratamento a 60 ° C por 1 h. Bacillus sp. culturas também lançaram proteases no meio de cultura, mas as celulases eram resistentes à digestão por protease. A compatibilidade de as celulases variaram com cada sabão em pó testado, sendo mais estáveis na presença de Ultra Biz® e menos com Ariel®. Além disso, a enzima era estável em dodecil sulfato de sódio e RENEX-95, e foi inibida por TritonX-100 e H2O2. Conclusões: As propriedades apresentadas por Bacillus sp. SMIA-2 sugere que este organismo pode se tornar um potencial fonte de enzimas que degradam a lignocelulose para aplicações industriais, como na indústria de detergentes. |
URI: | https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/1389 |
ISSN: | 0717-3458 |
Aparece nas coleções: | Artigo, Resumo científico e Comunicação em eventos - Alimentos |
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