Repositório Institucional

Título:	Microbial lipase obtained from the fermentation of pumpkin seeds: immobilization potential of hydrophobic matrices
Título(s) alternativo(s):	Lipase microbiana obtida pela fermentação de sementes de abóbora: potencial de imobilização em matrizes hidrofóbicas
Autor(es):	Santos, Rafaela Cristiane Andrade Araújo, Kyzzes Barreto Zubiolo, Cláudia Santana, Luciana Cristina Lins de Aquino Lima, Álvaro Silva Soares, Cleide Mara Faria
Palavras-chave:	Ciências agrárias; Agrarian science; Alimento; Food; Enzyme; Enzima; Agroindustrial residue; Resíduo agroindustrial; Aspergillus niger; Abóbora; Pumpkin; Semente; Matriz sol-gel; Lipase microbiana; Microbial lipase
Data do documento:	Abr-2014
Editor:	Editora da Universidade Estadual de Maringá - Eduem
Citação:	SANTOS, Rafaela Cristiane Andrade [et al]. Microbial lipase obtained from the fermentation of pumpkin seeds: immobilization potential of hydrophobic matrices. Acta Scientiarum: Technology (Online), Maringá, v. 36, n. 2, p. 193-201, Apr.-June, 2014.
Resumo (segunda língua):	O potencial de imobilização da lipase de Aspergillus niger na matriz sol-gel foi avaliado por adsorção física e ligação covalente e a caracterização bioquímica da enzima livre e imobilizada foi realizada. A lipase foi produzida por fermentação em estado sólido de farinha de semente de abóbora com 30% de umidade, a 30 ° C por 120h. A enzima foi pré-purificada com sulfato de amônio e imobilizada na matriz sol-gel por meio de fixação covalente e adsorção física. Um maior rendimento de imobilização (81,88%) foi obtido no último. A enzima livre apresentou maior atividade hidrolítica com pH 4,0, a 37 ° C; Além disso, era mais estável com pH entre 6,0 e 7,0 a 35 ° C. A lipase imobilizada apresentou atividade hidrolítica máxima com pH 11,0 a 50 ° C; foi mais estável com pH 11,0 a 37 ° C. Os parâmetros Km e Vmax foram melhor determinados pela linearização de Hanes-Woolf.
Descrição:	Immobilization potential of lipase from Aspergillus niger on sol-gel matrix was evaluated by physical adsorption and covalent binding and the biochemical characterization of free and immobilized enzyme was performed. Lipase was produced by solid state fermentation of pumpkin seed flour with 30% moisture, at 30°C for 120h. The enzyme was pre-purified with ammonium sulfate and immobilized in the sol-gel matrix by covalent attachment and physical adsorption. A higher yield of immobilization (81.88%) was obtained in the latter. The free enzyme presented higher hydrolytic activity with pH 4.0, at 37°C; moreover, it was more stable with pH between 6.0 and 7.0, at 35°C. The immobilized lipase showed maximum hydrolytic activity with pH 11.0, at 50°C; it was more stable with pH 11.0, at 37°C. Parameters Km and Vmax were best determined by Hanes-Woolf linearization. Keyword
URI:	https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/527
ISSN:	1807-8664
Aparece nas coleções:	Artigo, Resumo científico e Comunicação em eventos - Alimentos

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