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https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/528
Título: | Encapsulation in a sol–gel matrix of lipase from Aspergillus niger obtained by bioconversion of a novel agricultural residue |
Título(s) alternativo(s): | Encapsulação em uma matriz sol-gel de lipase de Aspergillus niger obtida por bioconversão de um novo resíduo agrícola |
Autor(es): | Zubiolo, Cláudia Santos, Rafaela Cristiane Andrade Carvalho, Nayara Bezerra Soares, Cleide Mara Faria Lima, Álvaro Silva Santana, Luciana Cristina Lins de Aquino |
Palavras-chave: | Ciências agrárias; Agrarian science; Aspergillus niger; Fermentation; Fermentação; Lipase microbiana; Resíduo agroindustrial; Agroindustrial residue; Enzima microbiana; Biotechnology; Biotecnologia; Silica |
Data do documento: | 22-Fev-2014 |
Editor: | Springer International Publishing AG. |
Citação: | ZUBIOLO, Cláudia [et al]. Encapsulation in a sol–gel matrix of lipase from Aspergillus niger obtained by bioconversion of a novel agricultural residue. Bioprocess Biosyst Eng, n. 14, v. 37, p. 1781-1788, 2014. |
Resumo: | A lipase de Aspergillus niger foi obtida a partir da fermentação em estado sólido de um novo resíduo agroindustrial, a semente de abóbora fl a. A enzima parcialmente purificada foi encapsulada em uma matriz sol-gel, resultando em um rendimento de imobilização de 71,4%. Os níveis ótimos de pH das enzimas livres e encapsuladas foram 4,0 e 3,0, respectivamente. A enzima encapsulada apresentou maior estabilidade térmica nas temperaturas de 45 e 60ºC do que a enzima livre. A influência positiva do processo de encapsulação foi observada na estabilidade térmica da enzima, uma vez que uma meia-vida mais longa t1 / 2 e menor constante de desativação foram obtidas com a lipase encapsulada quando comparada com a lipase livre. Parâmetros cinéticos foram encontrados para seguir a equação de Michaelis-Menten. Os valores de Km indicaram que o processo de encapsulamento reduziu a afinidade enzima-substrato e que a Vmax foi cerca de 31,3% menor que a obtida com a lipase livre. A estabilidade operacional foi investigada, mostrando 50% de atividade relativa até seis ciclos de reutilização em pH 3,0 a 37 ° C. No entanto, a produção de lipase a partir de resíduo agroindustrial associado a um método de imobilização eficiente, que promove boas propriedades catalíticas da enzima, torna o processo economicamente viável para futuras aplicações industriais. |
Resumo (segunda língua): | Lipase from Aspergillus niger was obtained from the solid-state fermentation of a novel agroindustrial residue, pumpkin seed flour. The partially purified enzyme was encapsulated in a sol–gel matrix, resulting in an immobilization yield of 71.4 %. The optimum pH levels of the free and encapsulated enzymes were 4.0 and 3.0, respectively. The encapsulated enzyme showed greater thermal stability at temperatures of 45 and 60 C than the free enzyme. The positive influence of the encapsulation process was observed on the thermal stability of the enzyme, since a longer half-life t1/2 and lower deactivation constant were obtained with the encapsulated lipase when compared with the free lipase. Kinetic parameters were found to follow the Michaelis–Menten equation. The Km values indicated that the encapsulation process reduced enzyme–substrate affinity and the Vmax was about 31.3 % lower than that obtained with the free lipase. The operational stability was investigated, showing 50 % relative activity up to six cycles of reuse at pH 3.0 at 37 C. Nevertheless, the production of lipase from agroindustrial residue associated with an efficient immobilization method, which promotes good catalytic properties of the enzyme, makes the process economically viable for future industrial applications. |
URI: | https://repositorio.ifs.edu.br/biblioteca/handle/123456789/528 |
ISSN: | 1615-7605 |
Aparece nas coleções: | Artigo, Resumo científico e Comunicação em eventos - Alimentos |
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Encapsulation in a sol-gel matrix of lipase from Aspergillus niger obtained by bioconversion of a novel agricultural residue. Bioprocess and Biosystems Engineering.pdf | 290,54 kB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |
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